Full resolution (JPEG) - On this page / på denna sida - 2. Physikalische Chemie in der Biologie - IV. Enzyme
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GO Zweites Kapitel.
Zerstöi uug
durch Hitze.
Verhalten
gegen Licht.
Kompli-
zierte
Enzyme.
sw.^en (anoiganische Niederschläge, Kohle, Kaolin, Kieselgubr und andere
Kollo,de, wie Tonerde, Elsenhydioxyd, Eiweisskörper) leicht aufgeno,innen werden •).
Dieser Prozess kann selektiv wirken, indem aus einer Lösung gewisse Enzyme
aufgenoniinen werden, andere nicht oder in geringerem Grade (Hedin*), Michaelis
und Ehrenreicpi ^)).
Alle Enzyme verlieren bei genügender Erhitzung ihrer wässerigen Lösungen
ihre spezifische Wirkung und bereits bei gewöhnlicher Temperatur werden die
Enzyme allmählich zerlegt. Madsen und Walbum haben diesen Prozess bei
verschiedenen Temperaturen verfolgt und gefunden, dass die Zersetzung von
iiypsin, Pepsin und Lab bei gegebener Temperatur monomolekular verläuft,
d. h., dass die Geschwindigkeit der Keaktion in jedem Augenblicke der Kon-
zentration des Enzyms proportional ist (S. 55)^). Die Leichtigkeit, mit welcher
ein Enzym zerlegt wird, ist indessen in hohem Grade von anderen anwesenden
Stoffen abhängig (S. 62).
Auch gegen Licht sind gewisse Enzyme empfindlich. Nach Schmidt-
Nielsen wild Chymosin durch Licht geschädigt und zwar durch die ultra-
violetten Strahlen^). Zu dem gleichen Resultate kamen bei Versuchen mit
Invertin Jodlbatjer und Tappeiner®); auch die sichtbaren Strahlen können
indessen in gewissen Fällen (Peroxydase, Hämase) in Gegenwart von Sauerstoff
oder gewissen fluoreszierenden Substanzen eine schädigende Wirkung ausüben ’^).
Ebensowenig wie es bis jetzt gelungen ist, ein Enzym frei von nicht-
enzymatischen Verunreinigungen herzustellen, ebensowenig darf man behaupten,
dass nicht ein sogen. Enzym ein Gemenge von mehreren verwandten Enzymen
sein könnte. In der Tat geschehen mehrere enzymatische Prozesse stufenweise,
und es wäre wohl möglich, dass die verschiedenen Stufen durch ungleiche
Enzyme bedingt wären. Dies scheint nach E. Büchner und seinen Mitarbeitern
der Fall zu sein mit der alkoholischen Gärung, bei welcher der Traubenzucker
wahrscheinlich zuerst in Milchsäure und diese dann in Alkohol und Kohlen-
säure gespalten wird®). In der gleichen Weise könnte auch die Zersetzung
von Eiweiss bis zur Bildung von Aminosäuren über Albumosen, Peptone und
Polypeptide als Zwischenprodukte das Resultat der Wirksamkeit mehrerer
Enzyme sein, die nacheinander oder miteinander parallel in Wirksamkeit treten.
Vermag doch das Erepsin genuine Eiweisskörper im allgemeinen nicht anzu-
greifen wohl aber den Spaltungsprozess fortzusetzen, wenn derselbe durch andere
Enzyme (Pepsin, Trypsin) angefangen worden ist.
’) z. B. Dauwe, Hofmeisters Beiträge. 6, S. 426, 1905.
2) Bioch. Journ. 2, S. 112, 1907.
3) Bioch. Zeitschr. 10, S. 283, 1908.
Arrheniüs, Immunochemie, Leipzig 1907, S. 58.
5) Hofmeisters Beiträge, 5, S. 355, 1901; 8, S. 481, 1906; Zeitschr. physiol. Cheui.
58, S. 233, 1908.
») Arch. f. klin. Med. 87, S. 373, 1906.
’) Bioch. Zeitschr. 8, S. 61 ii. 84, 1908.
**) Ber. d. d. ehern. Gesellseh. 37, S. 419, 1904; 38, S. 620, 1905.
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