Full resolution (JPEG) - On this page / på denna sida - 3. Die Proteine - I. Einfache Proteine - A. Eigentliche Eiweissstoffe
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102 Drittes Kapitel,
von J. Stakke») sollen die Globuline nicht an sich in verdünnter
Sinrpn r’“’f
Alkahenveissverbinduugen darstellen, deren Löslichkeit in
^auieu dadiuch bedingt ist, dass die Salze die Anzahl der freien HO-Ionen vermehren Diese
grStt zu sdn.’"’’“
Globuline nicht zutreffend und scheint überhaupt nicht he-
Eine scharfe Grenze zwischen Glohulinen und Alhuminen kann man nicht
ziehen, was besonders daraus hervorgeht, dass die Albumine zu Ähnlichkeit
Umwand-
Globulineu umgewandelt werden können. Die Möglichkeit einer solchen
Aibimiln^in
’^^n Ovalbumin in Globulin hatte schon Starke auf Grund seiner
fiiobuiin. Beobachtungen behauptet. Dass auch eine scheinbare Umwandlung des Serum-
albumius in Serumglobulin durch schwache Alkalieinwirkung in der Wärme
unter Abspaltung von Schwefel geschehen kann, hat Moll 2) durch noch mehr
überzeugende Versuche sowohl mit Blutserum wie mit kristallisiertem Serum-
albumin gezeigt. Nach Moll entsteht aus dem Serumalbumin erst Pseudo-
globulin und dann aus diesem Euglobulin (vergl. Kap. 6). Die so gewonnenen,
künstlichen Globuline hatten den Schwefelgehalt und die Eigenschaften der
natürlichen.
Dass es hier nur um eine Änderung der äusseren Eigenschaften der Al-
bumine zu grösserer Ähnlichkeit mit denjenigen der Glohuline und nicht um
wahren Übergang des Albumins in Globulin sich handelt, ist klar, indem
biidung. nämlich aus dem glykokollfreien Albumin nicht durch schwache Alkalieinwirkung
glykokollhaltiges Globulin hervorgehen kann. Es ist dies ein lehrreiches Bei-
spiel von der untergeordneten Bedeutung der Löslichkeits- und Fällbarkeits-
verhältnisse als Unterscheidungsmerkmale zwischen verschiedenen Gruppen von
Ei weissstoffen.
Ebenso schwer wie zwischen Globulinen und Albuminen lässt sich eine
scharfe Grenze zwischen Globulinen und Albuminaten ziehen. Mehrere Globuline
gehen äusserst leicht durch Einwirkung von sehr wenig Säure, wie auch beim
Stehen unter Wasser in ausgefälltem Zustande, in Albuminate über und werden
Globuline, dabei unlöslich in Neutralsalzlösung. Osborne^), welcher diese Verhältnisse
am eingehendsten an dem Edestin (aus Hanfsamen) studiert hat, betrachtet das
in Salzlösung unlöslich gewordene Globulin „Globan‘‘ als eine Zwischenstufe
bei der Albuminatbildung, welche durch die hydrolysierende Wirkung der H-Ionen
des Wassers, bezw. der Säure entsteht.
Phospho- Phosphoproteilie bezeichnet eine Gruppe von phosphorhaltigen Eiweiss-
proteme.
Tier- und Pflanzenreiche verbreitet Vorkommen und welche
teils die Nukleoalbumine und teils die wenig studierten Lezithalbu-
min e umfasst.
Nukleoalbumiiie nennt man Eiweissstoffe, die wie ziemlich starke Säui’en
sich verhalten, in Wasser fast unlöslich, aber in schwach alkalischen Flüssig-
Zeitschr. f. Biol. 40 u. 42. Bezüglich abweichender Ansichten vergl. man: WOLFF
u. Smits ebenda 41; Osborne Fussnote 3; Hammaesten, Ergehn, d. Physiol. 1, Abt. 1.
Hofmeisters Beiträge 4 u. 7.
Zeitschr. f, physiol. Chem. 33.
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