Full resolution (JPEG) - On this page / på denna sida - 6. Das Blut - I. Blutplasma und Blutserum - Das Blutplasma
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Tlu-ombin. Fibrinbildung. 245
haltigem Schlangengift ein anderes Gesetz gefunden. Nach ihm ist nämlich —
wie bei der Kaseingerinnung mit Lab — die Gerinnungsgeschwindigkeit propor-
tional der Fermentmenge und ein ähnliches Verhalten hat Loeb^) bei Wirbel-
losen beobachtet. Das Optimum der ThrombinWirkung liegt bei ungefähr 40" C;
bei 70 75° C wird das Enzym in neutraler Lösung zerstört. Ob das bei ver-
schiedenen Wirbeltieren gefundene Thrombin identisch ist oder ob es mehrere
Thrombine gibt, ist noch nicht sicher entschieden. Das letztere ist nicht un-
wahrscheinlich; eine bestimmt ausgesprochene Spezifität verschiedener Thrombine
hat man jedoch nicht sicher beobachtet.
Die Isolierung des Thrombins ist auf mehrere Weise versucht worden.
Gewöhnlich wird es jedoch nach der folgenden, von Alex Schmidt ange-
gebenen Methode dargestellt. Man fällt Serum oder defibriniertes Blut mit dem
15_20 fachen Volumen Alkohol und lässt es einige Monate stehen. Der Nieder-
schlag wird dann abfilttiert und über Schwefelsäure getrocknet. Aus dem ge-
trockneten Pulver kann das Ferment mit Wasser extrahiert werden. Andere
Methoden sind von Hammaestex und von Pekelhaeing^) angegeben worden.
Zur Darstellung möglichst kalkarmer Thrombinlösungen empfiehlt es sich,
das mit Oxalat von Kalksalzen befreite Serum mit Alkohol zu fällen und monate-
laug unter Alkohol aufzubewahren. Das trockene Pulver wird mit Wasser zer-
rieben und durch wiederholtes kurzdauerndes Aufschlemmen in Wasser und
Zentrifugieren von löslichen Salzen befreit. Dann lässt man es mit Wasser
— 100 ä 150 ccm auf je 1 g Pulver — einige Zeit stehen, filtriert und erhält
in der Weise Lösungen, die nur etwa 0,3 —0,4 p. m. feste Stoffe und etwa
0,0007 p. m. CaO enthalten (Hammaesten).
Wird eine, wie oben angegeben dargestellte, salzhaltige Lösung von Fibri-
nogen mit einer Lösung von Thrombin versetzt, so gerinnt sie bei Zimmer-
temperatur mehr oder weniger rasch und liefert dabei ein ganz typisches Fibrin.
Ausser dem Thrombin ist dabei jedoch auch die Gegenwart von Neutralsalz
ein notwendiges Bedingnis, ohne welches, wie Alex. Schmidt gezeigt hat, die
Faserstoffgerinnung überhaupt nicht von statten geht. Die Gegenwart von lös-
lichem Kalksalz ist dagegen nicht, wie man einige Zeit angenommen hat, eine
unerlässliche Bedingung für die Fibrin bildung, indem nämlich, wie Alex. Schmidt,
Pekelhaeing und Hammaesten^) gezeigt haben, das Thrombin auch bei Ab-
wesenheit von mit Oxalat fällbarem Kalksalz das Fibrinogen in typisches Fibrin
umsetzt. Das Fibrin ist auch, wenn man von möglichst kalkarmen Fibrinogen-
und Thrombmlösungen ausgeht, nicht reicher an Kalk als das verwendete
Fibrinogen (Hammaesten), und die Annahme, dass die Fibrinbildung mit einer
Kalkaufnahme verbunden ist, hat also als nicht stichhaltig sich erwiesen. Die
Menge Faserstoff, welche bei der Gerinnung entsteht, ist stets kleiner als die
Menge Fibrinogen, aus welcher das Fibrin hervorgeht, und es bleibt dabei immer
2
Martin, Journ. of Pbysiol. 32; Fuld, Hofmeisters Beiträge 2; Loeb ebenda S
‘’1 Pflügers Arch. 6.
2
Hammarsten, Pflügers Arch. 18, S. 89; Pekelharing 1. c.
lind
Zeitschr. f. physiol. Chem. 22, wo die Arbeiten von Schmid’
lind Pekelharing zit. sind, und ebenda 28.
Thrombin-
wirkung.
Darstellung
des
Thrombins.
Fibrin-
bildung.
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