Full resolution (JPEG) - On this page / på denna sida - 6. Das Blut - I. Blutplasma und Blutserum - Das Blutplasma
<< prev. page << föreg. sida << >> nästa sida >> next page >>
Below is the raw OCR text
from the above scanned image.
Do you see an error? Proofread the page now!
Här nedan syns maskintolkade texten från faksimilbilden ovan.
Ser du något fel? Korrekturläs sidan nu!
This page has never been proofread. / Denna sida har aldrig korrekturlästs.
250
Albumin-
fraktionen.
Zusammen-
setzung.
Eigen-
schaften.
Sechstes Kapitel.
halten, und es ist also wohl möglich, dass das amorphe, von Ammoniumsulfat
etwas schwerer fallbare Albumin ein zweites Serumalbumin repräsentiert (Maxi-
mowitsch). Nach den Angaben von Gürber und Michel schien es, als wäre
auch das kristallisierende Serumalbumin ein Gemenge, was indessen nunmehr
auf Grund der Beobachtungen von Schulz, Wichmann und Krieger verneint
wirdi).^ Wie es in dieser Hinsicht mit der amorphen Fraktion des Serumalbu-
mins sich verhält, steht noch dahin. Auf Grund der verschiedenen Gerinnungs-
temperaturen glaubte Halliburton drei verschiedene Albumine in dem Blut-
serum annehmen zu können, eine Annahme, die indessen von mehreren Seiten
und neuerdings von Hougardy bestritten worden ist. Auf der anderen Seite
sprechen sowohl die älteren Untersuchungen von Kauder wie die neueren von
Oppenheimer2) für die nicht einheitliche Natur der Serumalbumine, und diese
Frage ist also noch eine offene.
Das kristallisierte Serumalbumin dürfte eine Verbindung mit Schwefelsäure
sein (K. Mörner, Inagaki). Das aus der wässerigen Lösung der Kristalle mit
Alkohol koagulierte Albumin hat fast dieselbe elementare Zusammensetzung
(Michel) wie das aus Pferdeblutserum dargestellte, amorphe Albumingemenge
(Hammarsten und K. Starke)^). Die mittlere Zusammensetzung war C 53,06,
H 6,98, N 15,99, 8 1,84 p. c. K. Mörner fand in dem kristallisierten Albumin
nach Entfernung der Schwefelsäure 1,73 p. c. Gesamtschwefel, der wahrschein-
lich nur als Zystin vorhanden ist. Aus kristallisiertem Serumalbumin hat
Langstein ein stickstoffhaltiges Kohlehydrat (Glukosamin) abspalten können.
Die Menge war indessen so gering, dass es fraglich bleibt, ob das Kohlehydrat
nicht von einer Verunreinigung herrührt. Für eine solche Auffassung spricht
entschieden der Umstand, dass Abderhalden, Bergell und Dörpinghaus ®)
ein ganz kohlehydratfreies Serumalbumin darstellen konnten, welches die äusserst
empfindliche Kohlehydratreaktion von Modisch nicht gab. Für die sp. Drehung
des kristallisierten Serumalbumins aus Pferdeserum fand Michel (a)D = — 61
bis 61,2°, Maxumowitsch dagegen (a)D = — 47,47°.
Das kristallisierte und amorphe Serumalbumin zeigt in wässeriger Lösung
die gewöhnlichen Albuminreaktionen. Die Gerinnungstemperatur liegt in 1-pro-
zentiger Lösung des salzarmen Albumins etwa bei 50° C, steigt aber mit dem
Kochsalzgehalte. Die salzhaltige Lösung des aus Serum ausgefällten Gemenges
gerinnt gewöhnlich bei 70—85° C; die Gerinnungstemperatur hängt aber wesent-
lich von Salzgehalt und Reaktion ab. Eine Lösung von Serumalbumin ist
^) Bezüglich der Literatur über kristallisiertes Serumalbumin vergl. man Schulz: Die
Kristallisation von Eiweissstofien, Jena 1901; Maximowitsch ,
Malys Jahresb. 31, S. 35.
Halliburton, Journ. of Physiol. 5 u. 7; Hougakdy, Zentralbl. f. Physiol. 16,
S. 665; Oppenheimer, Verbandl. d. physiol. Gesellsch. Berlin 1902.
®) Michel, Verbandl. d. phys.-med. Gesellsch. z. Würzburg 29, Nr. 3; K. Starke,
Malys Jahresb. 11; K. Mörner, 1. c.; InagAki, Bioch. Zentralbl. 4, S. 515.
*) K. Mörner 1. c. ;
Langstein, Hofmeisters Beiträge 1.
®) Zeitschr. f. physiol. Chem. 41.
<< prev. page << föreg. sida << >> nästa sida >> next page >>
