Full resolution (JPEG) - On this page / på denna sida - 9. Die Verdauung - II. Die Drüsen der Magenschleimhaut und der Magensaft
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Pepsin und Chymosin.
deutig, dass man hinreichenden Grund hat, an die Existenz des Parachymosins
zu zweifeln.
Eine viel diskutierte Frage ist die, ob die Eiweissverdauung und die Lab-
wirkung von zwei besonderen Enzymen herrühren, bezw. zwei verschiedene
Enzymwirkungen repräsentieren, oder ob es nur ein einziges Enzym, das Pepsin
gibt, welches beide Wirkungen zeigt. Die Anhänger der letzteren Ansicht
stellen sich wiederum die Sache in verschiedener Weise vor. Die einen, wie
Paavlow und Parastschuk, betrachten die Labwirkung nur als die umgekehrte,
die synthetische Wirkung des Pepsins, eine Ansicht, die im höchsten Grade un-
wahrscheinlich ist. Andere, wie Sawjalow’) und Gewik betrachten dagegen
die Milchgerinnung nur als eine Pepsinwirkung, und zwar als das erste Stadium
der beginnenden Proteolyse, als den ersten Anfang der peptischen Verdauung
des Kaseins.
Für die Identität beider Enzyme und Enzymwirkungen spricht das in der
Tier- und Pflanzenwelt weit verbreitete, gleichzeitige Vorkommen von proteo-
lytisch und labend wirkenden Enzymen und ferner die wiederholt beobachtete
Parallelität der Pepsin- und Labwirkung. Diese Parallelität beweist indessen
nicht viel, indem man sie meistens bei saurer Reaktion studiert hat, während
das für Lab charakteristische darin besteht, dass es bei neutraler oder schwach
alkalischer Reaktion wirkt.
Gegen die Identität der beiden Enzymwirkungen sprechen solche patho-
logische Fälle bei Menschen, wo man, wenn die Beobachtungen zuverlässig sind,
nur die eine Enzymwirkung beobachtet hat. Gegen dieselbe spricht ferner der
Umstand, dass das Pepsin, so weit bisher bekannt, nur bei Gegenwart von
freien H-Ionen verdauend wirkt, während die Milchgerinnung bei Abwesenheit von
solchen und sogar bei Gegenwart von HO-Ionen von statten geht. Gegen die
Identität spricht unter anderem auch der Umstand, dass man Pepsinlösungen
darstellen kann, welche verdauend wirken können aber Milch nicht koagulieren,
und umgekehrt Lablösungen, welche milchkoagulierend aber nicht bei saurer
Reaktion verdauend wirken (Hammarsten). Die Beobachtung von V. Ducceschi^),
dass im Magen von Didelphys nur Pepsin aber kein Chymosin vorkommt,
spricht ebenfalls gegen die Identität der beiden Enzyme.
Eine gewissermassen vermittelnde Stellung nimmt die Ansicht von Nencki
und Sieber^) ein. Nach ihnen stellt das Pepsin ein Riesenmolekül dar, welches
verschiedene Seitenketten hat, von denen die eine in saurer Lösung verdauend
wirkt, die andere dagegen die Milch koaguliert. Diese Ansicht lässt sich mit
den meisten bisher gemachten Beobachtungen gut vereinbaren.
Bezüglich der Methoden zur Darstellung von pepsinfreien Chymosin-
’) Die neuere Litei’atur über diesen Gegenstand findet man bei Hammarsten, Zeitschr.
pliysiol. Chem. 56.
Zentralbl. f. Physiol. 22, S. 784.
•’’)
Zeitseiir. f. physiol. Cbem. 32.
Identität
Ton Pepsin
and
Chymosin.
Identität
der beiden
Enzyme.
Pepsin imdi
Chymosin.
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