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Spezifizität der Enzymwirkung. f)7
k Ce
Beim Gleichgewicht haben wir also k ^ Cs = kg Ce oder
^= K (S. 55).
Es stellte sich heraus, dass dasselbe Gleichgewicht erreicht wird, gleichgültig,
ob man von Alkohol -f- Säure oder von Ester -fHgO ausgeht. Ferner ist das
Gleichgewicht von der Vorgeschichte sowie von der Menge des Enzyms un-
abhängig.
Beim Vergleichen der Gleichgewichtskonstanten (K), die mit verschiedenen Mengen
Ester oder Säure erhalten wurden, zeigte es sich, dass man in die obigen Gleichungen -j/Ce
anstatt Ce einführen musste, um für K konstante Werte zu erhal ten. Bei der Esterverseifung
wird also die Reaktionsgeschwindigkeit nicht Ce sondern i/Cb proportional. Dies liegt nach
Dietz daran, dass das System ein heterogenes ist und dass nur der Teil des Esters, der durch
die feste Phase (Enzym) adsorbiert wird, in der Reaktion teilnimmt. Die Geschwindigkeits-
konstante der Esterbildung erwies sich der Enzymmenge proportional.
Nach dem oben (S. 57) gesagten muss das Gleichgewicht bei einer umkehrbaren Reaktion
von der Natur des Katalysators unabhängig sein. Dies war bei Dietzs Versuchen nicht der
Fall Mit Pikrinsäure als Katalysator wurde ein anderes Gleichgewicht erhalten als mit
dem Pankreasenzym. Mit der Säure als Katalysator war das Gleichgewicht nach der Ester-
seite vei-schoben. Dies ist vorderhand nicht zu erklären, dürfte aber wohl daran liegen,
dass das System in dem einen Fall homogen und in dem anderen heterogen war.
Ähnliche Beobachtungen, dass der enzymatische Endzustand ein anderer
sein kann, als der stabile Endzustand desselben Systems, hat schon vorher
Tammann gemacht^), aber dabei hat es sich meistens um sogen, falsche Gleich-
gewichte gehandelt, die z. B. durch Zugabe von mehr Enzym sich ändern,
indem die Spaltung weiter geht. Solche falsche Gleichgewichte liegen meistens
daran, dass das Enzym entweder zerstört oder in anderer Weise ausser Wirkung
gesetzt wird. Bei Dietzs Versuche war das Gleichgewicht ein durchaus echtes,
da dasselbe von beiden Seiten erreicht werden konnte und von der Menge des
Enzyms unabhängig war.
Spezifizität der EnzymWirkung. Dass ein grober Unterschied in bezug
auf die Wirkung der Enzyme existiert in dem Sinne, dass verschiedene Enzym-
gruppen nur auf bestimmte Körperklassen (Proteinstoffe, Kohlehydrate, Fett)
einwirken, ist schon lange bekannt. Dann existieren aber Differenzen in der
Weise, dass ungleiche Enzyme derselben Gruppe •
verschiedene Vertreter der-
selben Körperklasse beeinflussen (z. B. Maltase, Laktase, Invertin). Schliesslich
kann es auch eintreffen, dass ein Enzym die eine von zwei optischen Anti-
poden angreift und die andere entweder nicht zu beeinflussen vermag oder nur
in geringerem Grade. Dass optische Antipoden im Organismus verschieden
leicht verbrannt werden können, war schon bekannt, als es E. Fischer gelang
nachzuweisen, zunächst dass von den vielen bekannten Aldohexosen nur drei,
d-Glukose, d-Mannose und d-Galaktose und von den Ketohexosen nur eine,
d-Fruktose vergärbar sind, und dann, dass synthetisch hergestellte, wahrschein-
lich stereoisomere Glukoside sich zu Enzymen verschieden verhalten. So wird
von zwei isomeren Methyl-d-Glukosiden das eine (a-) nur durch Hefe und das
andere (/?-) nur durch Emulsin angegriffen, während die entsprechenden Methyl-
5*
Verschie-
dene
Gleichge-
wichte mit
Säure und
Enzym.
Falsche
Gleich-
gewichte,
Spezifische
Enzym-
wirkungen
auf Kohle-
hydrate.
*) Zeitschr. physiol, Chem. 16, S. 271, 1892.
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