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78 Drittes Kiipitel.
Verteilung
des Stick-
stotfes.
erhalt man 1 . den als Ammoniak leicht abspaltbaren sogenannten Amids tick-
stot t, 2. einen mit Diaminovaleriansäure zu Argin in verbundenen Guanidin-
rest, den man auch als harnstoffbildende Gruppe bezeichnet hat, 3. den in
basischen, durch Phosphorvvolframsäure fällbaren Produkten (zu welchen auch
der Guanidinrest im Arginin gehört) enthaltenen Basenstickstoff, „Diamino-
saurenstickstoff“ oder „Hexonbasenstickstoff“, 4. den Monoaminosäuren-
s tick Stoff und 5. den Stickstoff der in wechselnden Mengen auftretenden
humusähnlichen Melanoidine, die indessen nur sekundär entstandene Labora-
tionsprodukte sein dürften.
Die quantitative Verteilung des Gesaintstickstoffes auf die obigen fünf
Giuppen ist in verschiedenen Proteinen eine verschiedene, kann aber infolge
der obengenannten Melanoidinbildung und der Mängel der bisher gebrauchten
Methoden!) nicht ganz sicher angegeben werden. Das folgende dürfte jedoch
wenigstens eine ungefähre Vorstellung geben können^). Der locker gebundene
sog. Amidstickstoff scheint in den Protaminen gänzlich zu fehlen. Im Leime
beträgt er 1—2, in anderen tierischen Proteinen 5—10 ^), in den pflanzlichen
Gluten ei weissstoffen dagegen 13—20 p. c. von dem Gesamtstickstoffe. Der
lÄfck® Guanidinstickstoff kann in den Protaminen 22—44, in den Histonen 12—13,
Stoffes, im Leime etwa 8 und in anderen Proteinen etwa 2—5 p. c. vom Gesamtstick-
stoffe betragen. Für den durch Phosphorwolframsäure fällbaren Basenstickstoff
(einschliesslich des Guanidinrestes) hat man bei den Protaminen rund 35—88,
in den Histonen 35—42,5, in anderen tierischen Proteinen 15—30, in dem
Zein und dem Gluteneiweisse 5 — 14 und in pflanzlichem Globulin bis zu 37
p. c. gefunden. Die Hauptmenge des Stickstoffes, 55 bis 76 p. c., kommt,
wenn man von den Protaminen absiebt, auf die Monoaminosäuregruppen. Die
Zahlen für den Melanoidinstickstoff schwanken zu bedeutend, um hier Erwähnuns:
finden zu können.
Aus dem Angeführten geht hervor, dass der Stickstoff in den allermeisten
Proteinen in solcher Bindung vorkommt, dass seine Hauptmenge bei hydrolytischer
Spaltung mit Säuren als Aminoverbindungen in den Spaltungsprodukten auftritt.
ies°stkk
Einwirkung von salpetriger Säure auf Proteine tritt nur wenig, etwa 1 —
Stoffes.
p_ c. Stickstoff, den man von NHg-Gruppen hergeleitet hat, aus^), und aus dem
q Vergl. die Arbeiten von HaüSMANN, Zeitschr. f. physiol. Cheni. 27 u. 29; Hender-
SON ebenda 27; Kossel u. Kutscher ebenda 30; Kutscher ebenda 31 u. 38; Hart ebenda
33; Gümbel, Hofmeisters Beiträge 5; Eothera ebenda.
q Vergl, die Arbeiten sub 1 und Blum, Zeitschr. f. physiol. Cliem. 30; Kossel, Ber.
d. d. Chem. Gesellsch. 34, S. 3214; Hofmeister, Ergebnisse der Physiol., Jahrg. 1, Abt. I,
S. 759, wo man die einschlägige Literatur fiudet, und Osborne u. Harris, Chem. Zentralbl.
1903, I., S. 1279; Gümbel 1. c.
q Skraup und V. Hardt-Stremayr (Monatsh. f. Chem. 29) fanden niedrigere Mengen
als andere Forscher und sie fanden ausserdem ,
dass etwa */s des Amidstickstoffes leicht und
^3 langsamer abgespaltet werden.
q Vergl. C. Paal, Ber. d. d. Chem. Gesellsch. 29; H. Schiff ebenda S. 1354;
O. Loew, Chemiker-Ztg. 1896 und O. Nasse, Pflügers Arch. 6.
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