Full resolution (JPEG) - On this page / på denna sida - 3. Die Proteine
<< prev. page << föreg. sida << >> nästa sida >> next page >>
Below is the raw OCR text
from the above scanned image.
Do you see an error? Proofread the page now!
Här nedan syns maskintolkade texten från faksimilbilden ovan.
Ser du något fel? Korrekturläs sidan nu!
This page has never been proofread. / Denna sida har aldrig korrekturlästs.
Die Proteine, 79
Grunde hat man die Annahme gemacht, daß solche Gruppen nur in geringer
Meno-e in den Proteinen vorgebildet sind. Eine solche Annahme ist jedoch
nicht hinreichend begründet, um so weniger, als nach Levites durch die
Einwirkung von salpetriger Säure auf Proteine die Menge des Amidstickstoffes
nicht vermindert wird. Zum Teil ähnliche Resultate ergaben die Untersuchungen
von Skraup und Mitarbeiter, und die desamidierten Proteine, die „Desamido-
proteine“, weichen wenigstens in gewissen Fällen in ihrer elementären Zusammen-
setzung nicht besonders stark von dem ursprünglichen Mutterstoffe ab. — Die
soo-en Desamidierung der Proteine scheint übrigens ein ziemlich verwickelter
Vorgang, über deren Natur man gar nicht einig ist, zu sein^), und man kann
aus ihr noch keine bindenden Schlüsse ziehen.
Werden bei Einwirkung von HNO2 nur Säureamidgruppen angegrißfen, so hat man zu
erwarten, dass das entsprechende Desamidoprotein bei der Hydrolyse dieselben Aminosäuren
wie die Muttersubstauz liefern wird. Eeagiert die salpetrige Säure dagegen auch mit NHg-
Gruppen der Aminosäuren, wobei ein Austausch von NH2 gegen OH anzunehmen ist, so muss
allem Anscheine nach das Desamidoprotein bei der Hydrolyse andere Spaltungsprodukte liefern,
nämlich statt Aminosäuren Oxysäuren und statt Diaminosäuren entweder Oxysäuren oder Oxy-
aminosäuren. Aus dem Fehlen gewisser Spaltungsprodukte und dem Auftreten anderer könnte
man also mit Wahrscheinlichkeit eiTuitteln, welche Spaltungsprodukte derartig verknüpft gewesen
sind, dass die eine oder andere NHa-Gruppe noch frei war. Von diesen Erwägungen ausgehend,
haben Skraup und Mitarbeiter die hydrolytischen Spaltungsprodukte der Desamidoproteine
untersucht uud dabei gefunden, dass diese Produkte mit Ausnahme des Lysins und in gewissen
Fällen eines Teiles des Aiginins qualitativ und quantitativ dieselben wie aus den entsprechen-
den Muttersubstauzen waren. Fast alle Aminosäuren kommen also, wie es scheint, in den
untersuchten Proteinen in einer Bindung vor, in welcher die Aminogruppe nicht frei ist.
Dass die Hauptmasse des Stickstoffes in den Proteinen, wenn auch andere
Bindungsformen daneben verkommen, in imidartig untereinander verknüpften
Aminosäuren enthalten ist, wird in dem Folgenden ausführlicher entwickelt
werden.
Der Schwefel kommt in den verschiedenen Proteinen in sehr verschiedener
Menge vor. Einzelne, wie die Protamine und angeblich auch gewisse Bakterien-
eiweisskörper 3), sind schwefelfrei. Andere, wie der Leim und das Elastin, sind
sehr arm an Schwefel, während andere, namentlich die Hornsubstanzen, ver-
hältnismässig reich daran sind. Bei hydrolytischer Spaltung mit Mineralsäuren
wird der Schwefel der Proteine regelmässig, wenigstens zum Teil, als Zystin
(K. Mörner) oder bei schwefelarmen Stoffen als Zystein [Embden), welch
letzteres jedoch nach Mörner und Patten erst sekundär entsteht, abgespalten.
Aus einigen Proteinen hat man auch a-Thiomilchsäure (Suter, Friedmann,
Frankel), die nach Mörner ebenfalls sekundär entsteht, Merkaptane und
’) Levites, Zeitschr. f. physiol, Chem. 43.
a.n ln 1
Desamidierung der Proteine und deren Spaltungsprodukte vergl. man ausse
7- Skraup" AT
^ züierten Arbeiten: Trevks und Salomone, Bioch. Zeitschi
U. Pharm. 361; Lampel, Monatsh. f. Chem. 28; Traxl ebenda 29.
Hydrolyse
der Des-
aminopro-
teine.
Schwefel
in den
Proteinen.
<< prev. page << föreg. sida << >> nästa sida >> next page >>
