Full resolution (JPEG) - On this page / på denna sida - 3. Die Proteine - III. Der heterozyklischen Reihe angehörige Kerne
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Polypeptide und Enzyme, 89
Ist ein ^
peptide und
proteolytischen Enzymen. So weit bisher bekannt, scheint kein künstliches
Polypeptid von dem Magensafte gespaltet zu werden. Dagegen werden viele,
wie Fischer und besonders Abderhaiden und Mitarbeiter gezeigt haben, von
Pankreassaft oder Darmsaft, von Hefepresssaft und von vielen in tierischen Ge-
weben und Säften vorkommenden Enzymen gespaltet. Von grosser Bedeutung
ist hierbei die Konstitution der Polypeptide. So haben, um nur ein Beispiel
anzuführen, Fischer und Abderhalden^) bei Versuchen mit Hundepankreas-
saft gefunden, dass zwar d-Alanyl-d-alanin und 1-Leuzyl-l-leuzin aber nicht
d-Alanyl-l-alaniu oder 1-Leuzyl-d-leuzin hydrolytisch gespalten werden. Hydro-
lysierbar durch Enzyme scheinen überhaupt nur solche Polypeptide zu sein,
welche aus in der Natur vorkommenden Aminosäuren aufgebaut sind,
razemisches Dipeptid zum Teil hydrolysierbar, so soll es dementsprechend zur Enzyme
Hälfte aus einem Dipeptid mit natürlich vorkommenden Aminosäuren bestehen.
Nur dieser Teil wird gespalten und die Spaltung geschieht asymmetrisch.
Nehmen wir als Beispiel die oben S. 87 erwähnten zwei razemischen Dipeptide
aus Alanin und Leuzin, so hat es sich gezeigt, dass von den zwei Razemkörpern
nur der eine (d-Alanyl-l-leuzin 1-Alanyl-d-leuzin), welcher die Kombination
d-Alanyl-l-leuzin — also die zwei in der Natur gefundenen ojitischen Formen
— enthält, zum Teil hydrolysierbar ist, während der andere (d-Alanyl-d-leuzin
1-Alanyl-l-leuzin) nicht angegriffen wird. Die Hydrolyse des ersten Razem-
körpers betrifft in diesem Falle, wie es scheint, die Kombination d-Alanyl-
l-leuzin.
Zu der in vielen Hinsichten wichtigen und interessanten enzymatischen
Spaltung der Polypeptide sollen wir in einem anderen Kapitel (9) zurückkommen.
Hier mag nur daran erinnert werden, dass die Möglichkeit einer Hydrolyse
sowohl von Polypeptiden wie von Proteinen durch dieselben Enzyme unter Ab-
spaltung von Aminosäuren einen schwerwiegenden Wahrscheinlichkeitsbeweis
dafür liefert, dass in den Proteinen Aminosäureverkettungen derselben Art wie
in den Polypeptiden Vorkommen.
Eine sehr wichtige Stütze findet eine solche Ansicht ferner in dem Vor-
kommen von Polypeptiden unter den Abbauprodukten der Proteine, ein Befund,
welcher gewissermassen das Gegenstück zu den obenerwähnten Synthesen bildet.
Nachdem Fischer und Bergell unter den Abbauprodukten des Seidefibroins
als Anhydrid ein Dipeptid isoliert hatten, welches ein Glyzylalanin zu sein schien
haben Fischer und Abderhalden’^) diese Frage weiter verfolgt und durch
partielle Hydrolyse des Fibroins nicht nur das obige Polypeptid, welches als Polypeptide
O yzyl-d-alanmanhydrid sich erwies, sondern auch Glyzyl-l-tyrosinanhydrid er-iyLsÄ-
Halten und ihre Identität mit den entsprechenden synthetisch dargestellten duL?te!’
seinen
f- physiol. Chem. 51. Die zahlreichen Arbeiten von Abderhalden nnd
f phLiol ^ sie in Zeitschr.
f. phjsiol. Cheni. Bd. 48, 49, 51, 52. 53, 54, 55, 50, 57.
Sitz -Bei Abderhalden,
z. Bei. d. k. Beil. Akad. d. Wissensch. 30 (1907) und Ber. d. d. ehern. Gesellsch. 39 u. 40.
Enzym-
wirkung.
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