- Project Runeberg -  Lehrbuch der physiologischen Chemie /
90

(1910) [MARC] Author: Olof Hammarsten - Tema: Chemistry
Table of Contents / Innehåll | << Previous | Next >>
  Project Runeberg | Catalog | Recent Changes | Donate | Comments? |   

Full resolution (JPEG) - On this page / på denna sida - 3. Die Proteine - III. Der heterozyklischen Reihe angehörige Kerne

scanned image

<< prev. page << föreg. sida <<     >> nästa sida >> next page >>


Below is the raw OCR text from the above scanned image. Do you see an error? Proofread the page now!
Här nedan syns maskintolkade texten från faksimilbilden ovan. Ser du något fel? Korrekturläs sidan nu!

This page has never been proofread. / Denna sida har aldrig korrekturlästs.

90 Drittes Kapitel.
Stoffen konstaOert. Aus Elastin erhielten sie Glyzyl-l-leuzinanhydrid, 1-Leuzyl-
d-alaninanhydrid, Glyzyl-d-Valinanhydrid und ein bei der Hydrolyse d-Alanin
.
und 1-Prolin lieferndes Dipeptidanhydrid. Sie haben auch andere Polypeptide
als Hydrolyseprodukte nachgewiesen, unter denen besonders ein aus Fibroin
gewonnenes, aus 2 Mol. Glykokoll, 1 Mol. d-Alanin und 1 Mol. 1-Tyrosin be-
stehendes Tetrapeptid zu erwähnen ist. Dieses Tetrapeptid gibt die Biuretreaktion
und die MiLLON’sche Reaktion. Es wird von Gerbsäure, von gesättigter
Ammoniumsulfatlösung und von Kochsalzlösung bei Anwesenheit von freier
Säure gefällt und es verhält sich also in vielen Hinsichten wie eine Albumose.
Polypeptide als hydrolytische Spaltungsprodukte von Proteinen sind aber
auch von anderen Forschern nachgewiesen worden. So hat LE^nENE mit
Wallace und Beatty durch tryptische Verdauung von Leim ein Glyzyl-1-
prolinanhydrid isoliert und Levene und Beatty haben später das Vorkommen
Produkte,
eingg Lysyl-glyzylpeptids unter den tryptischen Spaltungsprodukten des Eier-
albumins angegeben. Aus einem Pflanzenprotein, dem Gliadin, erhielten
OsBORNE und Clapp^) ein kristallisierendes Dipeptid, welches als Spaltungs-
produkte Phenylalanin und Prolin lieferte.
Man hat also schwerwiegende Gründe für die Annahme, dass in den
Proteinen hauptsächlich Peptidbindungen, d. h. eine Verkuppelung von «-Amino-
säuren durch Imidbindung Vorkommen. Dass daneben auch andere Bindungen
Vorkommen, ist offenbar und auch von Fischer ausdrücklich betont worden. Ausser
der obengenannten Art von Imidbindung kommt in den Proteinen mit Sicherheit
imid- auch eine andere solche vor, indem nämlich die harnstoffbildende Gruppe (der
bindungen. , . . . . .... .
^
Guanidinrest) durch Imidbindung mit dem Ornithin (Diaminovaleriansäure) ver-
kettet ist. Diese Imidbindung wird nicht wie die der «-Aminosäuren durch
das Trypsin, wohl aber durch ein anderes Enzym, die von Kossel und Dakin^)
entdeckte Arginase, gelöst.
Betrachtet man die Proteine als hauptsächlich aus peptidartig aneinander
gebundenen Aminosäuren bestehende Komplexe, die auch mehrere endständige
NHo-Gruppen enthalten, so ist es leicht verständlich, dass die Eiweissstoffe wie
die Aminosäuren amphotere Elektrolyte sind, die also sowohl mit Basen wie
mit Säuren Salze bilden, die stark hydrolytisch dissoziiert sind. Da man ferner
in dem Protein moleküle eine grössere Anzahl von sowohl COOH- als NHg-
Die Proteine Gruppen annehmen muss, so folgt hieraus, dass die Proteine sowohl vielbasische
^tere^^iek- Säuren wie vielsäurige Basen sein können. In dieser Hinsicht verhalten sich
trolyte.
verschiedenen Proteine etwas verschieden, indem einige, wie die Protamine,
stark basisch sind, andere, wie das Kasein, überwiegend wie Säuren sich ver-
halten, während andere gewissermassen eine Mittelstellung einnehmen. Auf
diesem Verhalten wie auf ihrer chemischen Konstitution überhaupt ist es indessen
9 Levene u. Wallace, Zeitschr. f. physiol. Chem. 47. Levene u. Beatty Bei. cl.
d. chem. Gesellsch. 39 und Bioch. Zeitschr. 4. Osbokne u. Cx.afp, Ainer. Journ. of Physiol IS.
‘9 Zeitschr. f. physiol. Chem. 41.

<< prev. page << föreg. sida <<     >> nästa sida >> next page >>


Project Runeberg, Mon Dec 11 15:13:06 2023 (aronsson) (download) << Previous Next >>
https://runeberg.org/physchemde/0102.html

Valid HTML 4.0! All our files are DRM-free