- Project Runeberg -  Lehrbuch der physiologischen Chemie /
96

(1910) [MARC] Author: Olof Hammarsten - Tema: Chemistry
Table of Contents / Innehåll | << Previous | Next >>
  Project Runeberg | Catalog | Recent Changes | Donate | Comments? |   

Full resolution (JPEG) - On this page / på denna sida - 3. Die Proteine - I. Einfache Proteine - A. Eigentliche Eiweissstoffe

scanned image

<< prev. page << föreg. sida <<     >> nästa sida >> next page >>


Below is the raw OCR text from the above scanned image. Do you see an error? Proofread the page now!
Här nedan syns maskintolkade texten från faksimilbilden ovan. Ser du något fel? Korrekturläs sidan nu!

This page has never been proofread. / Denna sida har aldrig korrekturlästs.

96 Drittes Kapitel
Elektrisclio
Ladung.
Molekular-
gewicht.
Koagula-
tionsprobe.
Ladung besitzen und dementsprechend sollen sie im elektrischen Stromgefalle
keine Wanderung zeigen. Nach Zusatz von einer Spur Säure wird das Eiweiss
elektropositiv und wird zu der Kathode geführt, während es nach Zusatz von
Alkali elektronegativ wird und im elektrischen Strome anodisch wandert. In
den natürlichen Flüssigkeiten, wie im Blutserum, ist es elektronegativ geladen,
was man durch die Anwesenheit der hier vorherrschenden HO-Ionen erklärt.
Das Molekulargewicht der Eiweissstoffe hat man nach verschiedenen, mehr
oder weniger unsicheren Methoden zu bestimmen versucht i).
Dass die Eiweiss-
stoffe ein hohes Molekulargewicht haben, scheint sicher zu sein; aber die An-
gaben über die Grösse desselben schwanken bedeutend. Für die bisher unter-
suchten eigentlichen Eiweissstoffe hat man Werte, die zwischen 4000—6000

10000 schwanken, gefunden.
Von allgemeinen EiWeissreaktionen gibt es eine grosse Anzahl. Hier
können nur die wichtigsten angeführt werden. Um die Übersicht derselben zu
erleichtern, werden sie hier auf folgende zwei Gruppen verteilt. Hierzu ist
jedoch zu bemerken, dass die Fällungsreaktionen nicht nur für lösliche, eigent-
liche EiWeissstoffe, sondern auch für andere, lösliche Proteine mehr oder weniger
allgemein gültig sind. Die Färbungsreaktionen gelten mit einzelnen, später zu
erwähnenden Ausnahmen für Proteine, lösliche oder unlösliche, überhaupt.
a) Fällungsreaktioneu der Ehveissstoffe.
1. Die Koagulationsprobe. Eine alkalische Eiweisslösung gerinnt
beim Sieden nicht, eine neutrale nur teilweise und unvollständig und die Re-
aktion muss deshalb etwas sauer sein. Man erhitzt die neutralisierte Flüssig-
keit zum Sieden und setzt erst nach dem Aufkochen vorsichtig die passende
Menge Säure zu. Es entsteht dabei ein flockiger Niederschlag, und das von
ihm getrennte Filtrat ist bei richtiger Arbeit wasserklar. Verwendet man zu
der Probe verdünnte Essigsäure, so kann man zu der siedend heissen Lösung,
je nach dem Eiweissgehalte, auf je 10—15 ccm Flüssigkeit 1, 2 bis 3 Tropfen,
wenn vor dem Zusatze jedes neuen Tropfens zum Sieden erhitzt wird, zusetzen.
Verwendet man dagegen verdünnte Salpetersäure (von 25 p. c.), so müssen auf
die obengenannte Menge Flüssigkeit, ebenfalls erst nach vorausgegangenem Auf-
kochen, 15—20 Tropfen Salpetersäure zugesetzt werden. Setzt man nur wenige
Tropfen Salpetersäure zu, so entsteht eine lösliche Verbindung von Säure und
Eiweiss, welche erst von mehr Säure gefällt wird. Einer salzarmen Eiweiss-
lösung soll man erst etwa 1 p. c. NaCl zusetzen, weil die Kochprobe sonst,
besonders bei Anwendung von Essigsäure und Gegenwart von nur wenig Ei-
weiss, leicht missglückt.
2. Fällbarkeit durch Alkohol. Die Lösung darf nicht alkalisch
reagieren, sondern muss neutral oder schwach sauer sein. Sie muss ausserdem
eine genügende Menge Neutralsalz enthalten.
1) Vergl. insbesondere F. N. Schulz, Die Grösse des Eiweissmoleküls. Jena 1903.

<< prev. page << föreg. sida <<     >> nästa sida >> next page >>


Project Runeberg, Mon Dec 11 15:13:06 2023 (aronsson) (download) << Previous Next >>
https://runeberg.org/physchemde/0108.html

Valid HTML 4.0! All our files are DRM-free