Full resolution (JPEG) - On this page / på denna sida - 3. Die Proteine - I. Einfache Proteine - B. Albumoide oder Albuminoide - 3. Die Aminosäuren
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144 Drittes Kapitel.
Die d-Glutaminsäure kristallisiert in rhombischen Tetraedern oder Oktaedern
oder in kleinen Blättchen. Sie löst sich in lOü Teilen Wasser bei 16« C, die
Lösung schmeckt sauer mit eigentümlichem Nachgeschmack. In Alkohol und
Äther ist sie unlöslich.
In Wasser ist nach AndrlikI) (a)D =-^ 12,04«; starke Säuren steigern
die Diehung und in einer Lösung von 5 p. c. Glutaminsäure und 9 p. c.
HCl ist (a)D =-|- 31,7 «. Die durch Erhitzen mit Barythydrat gewonnene
Säure ist optisch inaktiv. Mit Salzsäure bildet die d-Säure eine schön kristalli-
sdiaften.
sierende, in konzentrierter Salzsäure fast unlösliche Verbindung, die zur Isolierung
der Säure benutzt werden kann. Beim Sieden mit Kupferhydroxyd entsteht das
schwerlöshche ,
schön kristallisierende Kupfersalz. Die Benzoyl-d-glutaniinsäure
schmilzt bei 130—132«. Zum Nachweis dient das Hydrochlorat, die bei 236
bis 237 « schmelzende a-Napbthylisozyanatglutaminsäure, die Analyse der freien
Säure und die sp. Drehung.
Unter den Spaltungsprodukten des Eiweisses hat man angeblich auch
Monoaminooxydikarbonsäuren gefunden. Zu diesen gehören die folgenden.
Das Vorkommen von Oxyaminobernsteinsäure, C11H7 NO5 ,
unter den hydro-
Oxyamino- lytischen Spaltungsprodukten des Eiweisses hat Skrattp sehr wahrscheinlich gemacht. Dieselbe
säuren. Säure ist von NeüBERG und Silbeemann aus Diaminobemsteinsäure und Baryumnitrit in
schwefelsaurer Lösung synthetisch dargestellt woi’den. Oxyaminokorksäure, CgHjsNOs,
liat Wohlgemuth“) mit Wahrscheinlichkeit als Spaltungsprodukt eines Lebernukleoproteides
nachweisen können.
Zystin, C6H^2^2®2^4’ Di Sulfid des Zy st eins (a-Amino-/S-
CH2—S—S—CH2
Thiomilchsäure) CH(NH2) CH(NHg) ist als unzweifelhaftes Spaltungs-
COOH COOH
^Vo^r-’
P^’odukt von Proteinen zuerst von K. Mörner und dann auch von Embden
kommen, erhalten worden. Külz «) hat es auch einmal als Produkt der tryptischen Fibrin-
verdauung erhalten. Die von Mörner und von Buchtala in den verschie-
denen Proteinen gefundenen Mengen sind in dem Vorigen in den Tabellen und
S. 112 mitgeteilt worden.
Nach Neuberg und MayerÜ kommt in der Natur auch ein zweites, von ihnen als
„Steinzystin“ bezeichnetes /?-Zystin neben dem obigen „Proteinzystin“ vor. Das Steinzystin
soll das Disulfid der /?-Amino-a-Thiomilchsäure,
. CHgCNHg) CHglNH^)
CH—
S
—S—CH ,
sein.
p-Zystin. COOH COOH
Das Proteinzystin würde überwiegend in Proteinen, aber auch in Steinen, das „Stein-
zystin“ dagegen nur in Harnsteinen verkommen.
Gegen die Richtigkeit dieser Behauptung hat man indessen von vielen Seiten Einwände
Ver- erhoben. Rothera konnte keinen Unterschied zwischen dem Steinzystin und dem von ihm
schiedene aus Haaren dargestellten Zystin finden und zu ähnlichen Resultaten gelangten FISCHER und
Zystine.
Vergl. Bioch. Zentralbl. 3, S. 469.
2) Skraup, Zeitschr. f. physiol. Chem. 42; Neüberg u. Silbermann, ebenda 44;
WOHLGEMUTH, ebenda 44.
3) K. Mörner ebenda 28, 34 u. 42; Embden ebenda 32; Külz, Zeitschr. f. Biol. 27.
*) Zeitschr. f. physiol. Chem. 44.
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