- Project Runeberg -  Lehrbuch der physiologischen Chemie /
159

(1910) [MARC] Author: Olof Hammarsten - Tema: Chemistry
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Full resolution (JPEG) - On this page / på denna sida - 3. Die Proteine - I. Einfache Proteine - B. Albumoide oder Albuminoide - 3. Die Aminosäuren

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Ilexonbasen. Oxydiatniiiosäurcn. 159
Sturin *)
Zyprinin (a)®) . . . .
Andere Protamine . .
Histone
Kasein *)
Syutonin (aus Fleisch) .
Heterosyntonose . . .
Protosyntonose ^) . . .
Edestin
Eiweiss aus Kiefersamen®)
Glutenkasein . . . .
Glutenproteine ^) . . .
Leim i
u.
Elastin ......
Arginin Lysin Histidin
58,2 12,0 12,9
4,9 28,8 0
62,5—87,4 0 0
14,36—15,52 7,7—8,3 1,21-2,34
4,70—4,84 1,92-5,80 2,53—2,59
5,06 3,26 2,66
8,53 3,08—7,03 0,37—1,12
4,55 3,08 3,35
11,0—14,07 1,3 1,17
10,9—11,3 0,25—0,79 0,62—0,78
4,4 2,15 1,16
2,75—3,13 0,0 0,43—1,53
7,62—9,3 2,49-6,0 0,40
0,3 + 0,027
Mengen der
Hexon-
basen.
Dioxydiaminokorksäure, C8HiaN20g, hat SkrAUP ®) bei der Hydrolyse des Kaseins
mit Salzsäure erhalten. Das Kupfersalz kristallisiert als dunkel blauviolette Rosetten, die aus
langen, unregelmässigen, rechteckigen Platten zusammengesetzt sind. Es ist in kaltem Wasser
recht leicht löslich. Die freie Säure kristallisierte in farrenkrautähnlichen Gebilden. Ausser
dieser Säure erhielt Skeaüp zwei andere Säuren, die er als Kaseansäure, C9HigN207, und
Kaseinsäure, C12H24N2O5, bezeichnet hat. Die Kaseansäure kristallisiert, schmilzt bei 190
bis 191°, ist dreibasisch und wahrscheinlich eine Oxydiaminosäure. Die Kaseinsäure ist zwei-
basisch und kommt in zwei Modifikationen vor. Die eine, die bei 228° schmilzt, war schwach
rechtsdrehend; die andere, bei 245° schmelzende Modifikation w^ar optisch inaktiv. Beide
kristallisieren, die inaktive jedoch in weniger gut ausgebildeten Formen. Die Kaseinsäure
scheint ebenfalls eine Oxydiaminosäure zu sein.
Andere
Oxy-
diamino-
säuren.
Di aminot r iox y d odekan säu r e, Ci2H2gN205, ist eine von E. Fischer und Abder-
halden’^) durch Hydrolyse des Kaseins gewonnene Säure, welche der Kaaeinsäure von Skeaup
nahe zu stehen scheint, von ihr jedoch in optischer Hinsicht sich unterscheidet. Die Säure Diaminotri-
ist nämlich schwach linksdrehend, (a) D ungefähr = —9°. Die Säure kristallisiert in Blätt-
°^ydode-
chen, die zu Rosetten oder kugeligen Aggregaten verwachsen sind. Sie schmeckt schwach bitter,
gibt ein kristallisierendes, in starker Salzsäure schiver lösliches Chlorhydrat und ein kristalli-
sierendes Kupfersalz.
Bezüglich derjenigen Methoden, welche zur Trennung und ßeindarstellung
der verschiedenen Aminosäuren und anderen Produkte der Eiweisshydrolyse
dienen, muss, insoferne als nicht in dem Vorhergehenden Angaben hierüber schon
mitgeteilt worden sind, auf grössere Handbücher und auf die Aufsätze in
E. Fischers Ai beit ,,Entersuchungen über Aminosäuren, Polypeptide und
Proteine“, Berlin 1906 hingewiesen werden®).
Zur quantitativen Verfolgung der Proteolyse, namentlich der späteren
d. d. Ctiem.
b Kossel u. Kutscher, Zeitschr. f. physiol. Chem. 31.
®) Hart ebenda 33.
) Schulze u. Winterstein ebenda 33; v’^ergl. auch Kossel Ber.
Gesellsch. 31, S. 3236,

0 Kossel u. Kutscher, Zeitschr. f. physiol. Chem. 25 und Richards u. Gies The
Amer. Journ. of Physiol. 7.

°) Kossel u. Darin, Zeitschr. f. physiol. Chem. 19.
®) Zeitschr. f. physiol. Chem, 42.
’) Zeitschr. f. physiol. Chem. 42.
«) Man vergl. z. B. Hoppe-Seyler-Thierfelder, Handb. d.
Analyse, 8. Auf!., Berlin 1909 und ferner E. Abderhalden
C. Oppenheimer Bd. I, Die Proteine HI., S. 347.
ID
physiol, u. pathol. Chem.
Handb. der Bioch. von

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