- Project Runeberg -  Lehrbuch der physiologischen Chemie /
167

(1910) [MARC] Author: Olof Hammarsten - Tema: Chemistry
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Full resolution (JPEG) - On this page / på denna sida - 3. Die Proteine - II. Zusammengesetzte Proteine (Proteide) - A. Glykoproteide - 2. Chondroproteide

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Amyloid.
Das Amyloid ist eine amorphe, weisse, in Wasser, Alkohol, Äther, ver-
dünnter Salzsäure und Essigsäure unlösliche Substanz. Von konzentrierter Salz-
säure oder Alkalilauge wird das Amyloid gelöst und gleichzeitig zersetzt. Beim
Sieden mit verdünnter Salzsäure liefert es Schwefelsäure und reduzierende Sub-
stanz Vom Magensafte wird es nach Krawkow, in Übereinstimmung mit den
meisten älteren Angaben, nicht gelöst. Es wird aber dabei derart verändert,
dass es in verdünntem Ammoniak löslich wird, während das genuine, typische
Amyloid darin unlöslich ist. Nach Neubekg wird dagegen das Amyloid (der
Leber) sowohl von Pepsin wie von Trypsin verdaut, wenn auch langsamer als
Fibrin, und es wird auch bei der Autolyse zerlegt, so dass eine Kesorption ini Leben
wohl denkbar ist. Das von Hanssen untersuchte Amyloid der Sagomilz zeigte
gegen Magensaft das von Krawkow angegebene Verhalten, während sowohl das
Trypsin wie monatelange Autolyse ohne Einwirkung auf dasselbe war. Das Amyloid
gibt die Xanthoproteinsäureraktion und die Reaktionen von Millon und AüAM-
KiEWicz. Eine wichtige Eigenschaft des Amyloids ist sein Verhalten gewissen
Farbenreaktionen gegenüber. Es wird also von Jod rotbraun oder schmutzig
violett, von Jod und Schwefelsäure violett oder blau, von Jodmethylanilin rot
— besonders nach Zusatz von Essigsäure — und von Anilingrün rot gefärbt*
Von diesen Farbenreaktionen sind diejenigen mit Anilinfarbstoffen die wichtig-
sten. Die Reaktion mit Jod tritt weniger konstant auf und ist sehr von der
physikalischen Beschaffenheit des Amyloids abhängig. Die Farbenreaktionen
hängen angeblich von dem Chondroitinschwefelsäurekomponenten ab, was jedoch
mit dem Verhalten des intakten Amyloids der Sagomilz im Widerspruche steht
(Hanssen).
Die Darstellung des Amyloids geschieht nach Modrzejewski und Kraw-
kow in folgender Weise. Die fein zerriebene Organmasse wird erst mit Wasser
und darauf mit schwacher Ammoniaklösung erschöpft, wobei das Amyloid
ungelöst zurückbleibt, während freie oder salzartig gebundene Chondroitin- Darstellung
Schwefelsäure nebst anderen Substanzen in Lösung geht. Der mit Wasser aus- Amyloids,
gewaschene Rückstand wird dann mehrere Tage bei 38° C der Pepsinverdauung
ausgesetzt. Den Verdauungsrückstand löst man nach dem Auswaschen mit
Salzsäure und Wasser in verdünntem Ammoniak, filtriert, fällt mit verdünnter
Salzsäure wieder aus, löst nötigenfalls noch einmal in Ammoniak, fällt zum
zweiten Male mit Salzsäure, wäscht mit Wasser aus, löst den Niederschlag in
Barytwasser, wobei die Nukleine ungelöst Zurückbleiben, fällt das Barytfiltrat
mit Salzsäure und wäscht dann mit Wasser, Alkohol und Äther aus.
Phosplioglykoproteide. Diese Gruppe umfasst, die phosphorhaltigen Glykoproteide.
Diese liefern als Spaltungsprodukte keine Purinbasen (Nukleinbasen), Sie sind also keine
Nukleoproteide und dürfen dem entsprechend nicht mit ihnen verwechselt werden. Bei der Phospho-
Pepsinverdauung können sie wie einige Nukleoalbumine ein Pseudonuklein liefern, unterscheiden pfotdde
sich aber von den Nukleoalbuminen dadurch, dass sie heim Sieden mit verdünnter Säure eine
^duzierende Substanz geben. Von den Nukleoproteiden ,
welche ebenfalls reduzierendes
Kohlehydrat liefern können, unterscheiden sie sich dadurch, dass sie, wie oben bemerkt keine
Purinbasen liefern.
Es sind bisher nur zwei phosphorhaltige Glykoproteide bekannt, in erster Linie das in
’) Modrzejewski, Arch. f. cxji. Path. u. Pharm, 1; Krawkow 1. c.

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