Full resolution (JPEG) - On this page / på denna sida - 6. Das Blut - I. Blutplasma und Blutserum - Das Blutplasma
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Fibrinogen. 241
in Blut wie in Knochenmark bei mit gewissen Bakterien, namentlich Eiter-
staphylokokken, immunisierten Tieren. Hierfür spricht ferner auch die von vielen
Forschern wie Langstein und Mayer, Moeawitz und Rehn nachgewiesene Bezie-
hung zwischen Fibrininenge und Leukozytose. Eine Beteiligung der Leber an der
Fibrinogenbildung wird dadurch wahrscheinlich, dass die Menge des Fibrinogens
im Blute nach Leberexstirpation stark abnimmt (Nolf), dass dieser Eiweissstoff
bei Phosphorvergiftung sogar im Blute fehlen kann (Corin und Ansiaux,
Jacoby, Doyox, Morel und Kareff^) und dass das Lebervenenblut nach
Doyon, Morel und Kareff^) reicher an Fibrinogen als das Blut anderer Ge-
fässe sein soll.
Das Fibrinogen hat die allgemeinen Eigenschaften der Globuline, unter-
scheidet sich aber von anderen Globulinen durch folgendes. In feuchtem Zu-
stande stellt es weisse, zu einer zähen, elastischen Masse oder Klümpchen leicht
sich zusammenballende, in verdünnter Kochsalzlösung lösliche Flöckchen dar.
Die Lösung in KaCl von 5—10 p. c. koaguliert beim Erwärmen auf -|- 52
ä 55° C und die kochsalzarme, äusserst schwach alkalische oder fast neutrale
Lösung gerinnt bei -[-56° C oder ganz derselben Temperatur, bei welcher das
Blutplasma selbst gerinnt. Fibrinogenlösungen werden von einem gleichen Vo-
lumen gesättigter Kochsalzlösung gefällt, und von NaCl in Substanz im Über-
schüsse können sie ganz vollständig gefällt werden (Unterschied von Serum-
globulin). Eine, mit möglichst wenig Alkali bereitete salzfreie Lösung von
Fibrinogen gibt mit CaCl2
einen bald unlöslich werdenden kalkhaltigen Nieder-
schlag. Bei Gegenwart von NaCl oder bei Zusatz von ,
überschüssigem CaClg
schSndes
tritt der Niederschlag nicht auf®). Von konzentrierter Fluornatriumlösung in ^itirinogens.
genügender Menge kann eine neutrale Fibrinogenlösung ‘gefällt werden. Fibri-
nogene aus verschiedenen Blutarten verhalten sich hierbei etwas verschieden.
Die Fällung des Pferdeblutfibrinogens löst sich nach Huiskamp^) in NaCl-
Lösung von 3—5 p. c. kaum bei Zimmertemperatur, dagegen bei 40 45° C.
Sie löst sich ferner in Ammoniak von 0,05 p. c., und nach Zusatz von 3—5
y p. c. NaCl kann diese Lösung neutralisiert werden. Das so nach Huiskamp
I
dargestellte Fibrinogen hat seine typischen Eigenschaften bewahrt. Von dem
E
Myosin, welches bei etwa derselben Temperatur wie das Fibrinogen gerinnt, wie
t auch von anderen Eiweissstoffen unterscheidet sich das letztere durch die Eigen-
0 P- Th. Müller, Hofmeisters Beiträge 6; Mathews, Amer. Journ. of Physiol 3*
xNolf, Bull. Aead. Roy. Belg. 1905 u. Arch. intern, d. Physiol. 3, 1905; Langstein u’
ri. Mayer, Hofmeisters Beiträge 5; Morawitz u. Rehn, Arch. f. exp. Path. u. Pharm 58-
ORIN U. Ansiaux, Malys Jahresb. 24; Jacoby, Zeitschr. f. physiol. Chem. 30- Doyon
kT"’ “““ “
OYON, Cl. Gautier u. Morel ebenda 62.
Journ. de Physiol. 8 (1906).
®) Vergl. Hammarsten, Zeitschr. f. physiol. Chem. 22 und Gramer ebenda 23
im übrige?aurd"’A^t*?’‘ Fibrinogen^ wird
1. pbyslol. Che„, Ts tttc,,™”
19 u. 22 und Zcitsehr.
Hammarsten, Physiologische Chemie. Siebente Auflage.
jg
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