Full resolution (JPEG) - On this page / på denna sida - 9. Die Verdauung - IV. Die Pankreasdrüse und der Pankreassaft
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Trypsin und Trypsinverdauung.
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dieses Erepsin kräftig aut Pepton und nach ihm soll die peptonspalten
U^kunr einer PankLinfusion grösstenteils durch das Ereps.n bod.ngt se,n.
Das Pankreas enthält ausserdem auch eine Nuklease (vergl. S. 466). deren
Beziehung zum Pankreaserepsin noch unklar ist.
1 -triinU rlPs Trvnsius ist jedoch auch von einem anderen Gesichtspunkte
Die E>°he.tbchken des Tiyp^^
Pollak enlhält nämlich das Trypsin (in gewöhnlichem
aus in Zweifel gezogra
„„f Eiweiss. sondern nur auf Leim wirkt und
Pankreas-
erepsin.
Glutin ase.
als das TpTsin
da^ sirrf Leim; nicht aber Lf gewisse Eiweisskörper wirkte
infusion derait veiaiide ,
.„,,-.13 indessen nicht allgemein anerkannt und sie ist von
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^ „jä jie Wirki.sg des T.ypsios durch
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so dass d,e W.rk^,ng auf Ern
Vorsicht bei Beurteilung
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Pankreassaft unzweifelhaft vorzuziehen.
^
^
Die folgenden Angaben über die Wirkungen des Trypsins gelten mit der
Reservation, dass das sog. Trypsin vielleicbt kein einheitliches Enzym ist.
Die Wirkung des Trypsins auf Eiweiss ist am leichtesten bei
Anwendung von Faserstoff zu demonstrieren. Von diesem Eiweisskorper werden
nämlich bei 37 40° C sehr bedeutende Mengen schon von äusserst wenig
Trypsin gelöst. Hierbei ist es jedoch nötig, stets eine Kontrolleprobe mit Fibrin
allein, mit oder ohne Alkalizusatz, zu machen. Das Fibrin wird von dem Tryp-
sin ohne Fäulniserscheinungen gelöst; die Flüssigkeit riecht nicht unangenehm,
etwa nach Bouillon. Um die Fäulnis vollständig auszuschliessen, muss man
jedoch der Flüssigkeit etwas Thymol, Chloroform oder Toluol zusetzen. Die
Trypsinverdauuug unterscheidet sich, abgesehen von Verschiedenheiten bezüglich
der Verdauungsprodukte, wesentlich von der Pepsin Verdauung dadurch, dass jene
vorzüglich bei neutraler oder alkalischer Reaktion, dagegen nicht bei den für die
PepsinVerdauung günstigen Säuregraden 1—2 p. m. HCl von statten geht, und
weiter dadurch, dass das Eiweiss bei der Trypsinverdauuug ohne vorheriges Auf-
quellen gelöst oder gleichsam angefressen wird.
Da das Trypsin, wie man allgemein angibt, nicht bloss Eiweiss, sondern
auch andere Proteinsubstanzen, wie den Leim, verdaut, kann man zum Nach-
weis des Trypsins auch Leim verwenden. Die Verflüssigung von gehörig des-
infizierter Gelatine nach dem Verfahren vonFsEMi^) ist deshalb auch ein sehr
empfindliches Reagenz auf Trypsin und tryptische Enzyme. Man hat auch
andere Vorschriften zur Anwendung von Leim bei der Trypsinprobe gegeben.
In Anbetracht der Beobachtung von Ascoli und Neppi, dass ein auf Fibrin
oder anderes Eiweiss nicht wirkendes Trypsin noch Leim verdauen kann, dürfte
es jedoch angemessen sein, nie mit Leim oder Eiweiss allein, sondern mit
beiden auf die Anwesenheit von Trypsin zu prüfen.
Wirkung
des
Trypsins
auf Eiweiss.
Wirkung
auf Leim.
’) Pollak, Hofmeisters Beiträge 6. Gegenteilige Angaben findet man bei Ehren-
RECIH, zitiert nach Bioch. Zentralbl. 4; Ascoli u. Neppi, Zeitschr. f. physiol. Chem. 56.
Aich. f. Hyg. 12 u. 55.
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