Full resolution (JPEG) - On this page / på denna sida - 9. Die Verdauung - IV. Die Pankreasdrüse und der Pankreassaft
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482 Neuntes Kapitel.
Polypeptid-
spaltung.
Spaltung
von Poly-
peptiden.
Pankroas-
lab.
körpers angegriffen wird, und hierbei resultieren als Produkte diejenigen ak-
tiven Aminosäuren, welche in den natürlichen Proteinstoffen enthalten sind.
Das Verhalten der Polypeptide zu Trypsin oder demselben verwandten En-
zymen ist von ausserordentlich grossem Interesse und in mehreren Hinsichten
sehr bedeutungsvoll. So hat man in den Polypeptiden ein Mittel, die Art eines
Enzymes festzustellen, ob es der Pepsin-, Trypsin- oder Erepsingruppe angehört.
Man kennt nämlich kein Polypeptid, welches von Pepsin gespaltet wird; das
Trypsin spaltet nur gewisse Polypeptide, aber nicht andere, während das Erepsin
dagegen, wie es scheint, alle Polypeptide spaltet, welche aus in der Natur vor-
kommenden Aminosäuren zusammengesetzt sind. Mit Hilfe der Polypeptid-
reaktion konnten auch Abderhalden und Mitarbeiter zeigen, dass ein im Blut-
plasma vorkommendes, trypsinähnliches Enzym nicht mit dem Trypsin iden-
tisch ist, indem es nämlich nicht das durch Trypsin spaltbare Glyzyl-l-tyrosin
angreift.
Durch Beobachtung des optischen Verhaltens einer Lösung von einem be-
stimmten, optisch aktiven Polypeptid bei Enzymzusatz lässt sich auch der Ab-
bau von Stufe zu Stufe verfolgen, indem manche Polypeptide ein stärkeres
Drehungsvermögen als ihre Spaltungsprodukte haben, oder indem eine Änderung
der Drehungsrichtung während des Abbaues erfolgt. In dieser Weise lässt sich
der zeitliche Verlauf der Enzymhydrolyse feststellen, und bei derartigen Unter-
suchungen haben Abderhalden und GigonI) die interessante Erfahrung ge-
macht, dass die Hydrolyse von Glyzyl-l-tyrosin mit Hefepressaft ohne Ausnahme
durch Zusatz von in der Natur vorkommenden optisch aktiven Aminosäuren
gehemmt wird, während die optischen Antipoden derselben Aminosäuren keine oder
jedenfalls eine viel schwächer hemmende Wirkung zeigten. Ein analoges Ver-
halten bei der Verdauung erklärt wohl auch zum Teil, warum der Eiweissab-
bau in vitro langsamer als im Verdauungskanale, wo die Abbauprodukte durch
Resorption entfernt werden, stattfindet. Durch Verfolgung des geänderten
optischen Verhaltens während der enzymatischen Polypeptidspaltung kann man
auch, wie Abderhalden mit Ivoelker und Brahm^) zeigte, ermitteln, an
welche Stelle bei Spaltung eines Tripeptids das Enzym in erster Linie seine
Wirkung einsetzt. Auf diese und andere hierher gehörende Verhältnisse kann
jedoch hier nicht ausführlicher eingegangen werden.
Paiikreaslab ist ein in der Drüse und im Safte gefundenes Enzym,
welches neutrale oder alkalische Milch zum Gerinnen bringt (Kühne und Ro-
berts u. a.) Dieses Enzym ist nach der PAWLOWSchen Schule identisch mit
dem Trypsin, und hierfür spricht teils die bezüglich der Wirkungen beider En-
zyme gefundene Parallelität und teils der Umstand, dass beide durch Entero-
kinase oder Kalksalze gleichzeitig aus den Zymogenen aktiviert werden (Dele-
*) Zeitschr. f. pbysiol. Cheni. 53.
Abderhalden mit Koelker, Zeitschr. f. physiol. Chem. 54 u. 55; mit C. Brahm
ebenda 57.
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