Full resolution (JPEG) - On this page / på denna sida - 11. Die Muskeln - Eiweisskörper des Muskels
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Eiweissstoffe des Muskels.
auch die nach v. Fürth bei der Gerinnung des Plasmas entstehenden unlös-
lichen Stoffe, das Myofibrin und das Myosinfibrin, unter den Stromsubstanzen
sich vorfinden, unterliegt wohl keinem Zweifel. Die sog. Stromasubstanz ist also
zweifelsohne ein Gemenge von verschiedenen, beim Absterben des Muskels un- gu),gtanzen.
löslich gewordenen Eiweissstoffen, zu welchen, wenn der Muskel erst mit Wasser
ausgelaugt wird, auch ein Teil des hierbei unlöslich gewordenen Myosins kommt.
Mit dieser Auffassung stimmt auch die Beobachtung von Saxl an Kaninchen-
muskeln, dass der frisch in Arbeit genommene Muskel von dem gesamten Ei-
weiss nur 11,5—21,6, p. c., der totenstarre Muskel dagegen 71,5—73.2 p. c.
in unlöslicher Form enthält.
Zu den in Wasser und Neutralsalz nicht löslichen Eiweissstoffen gehört
auch ein von Pekelharing nachgewiesenes, spurenweise vorkommendes, in
schwach alkalihaltigem Wasser lösliches Nukleoproteid, welches wahrschein-
lich von den spärlichen Muskelkernen stammt. Nach Bottazzi und DucceschG)
ist die Herzmuskulatur reicher an Nukleoproteid als die Skelettmuskeln.
Das Muskelsyntonin, welches durch Extraktion von Muskeln mit Salzsäure von
1 « m HCl gewonnen wird und welches nach K. MÖRNER eine geringere Löslichkeit, bezw.
prös’sere Fällbarkeit als anderes Azidalbuminat zeigt, scheint nicht in dem Muskel präformiert
vorzukommen. Das Mytolin HeüBNERs^) ist denaturiertes Muskeleiweiss, gröstenteils Myosin,
welches durch Alkalieinwirkung einen Teil seines Schwefels verloren hat.
Die Eiweissstoffe des MusTceliolasmas. Wie oben bemerkt, hat man früher
allgemein das Myosin als die geronnene Modifikation eines in dem Muskel-
plasma vorkommenden löslichen Eiweissstoffes angesehen. W^ie in dem Blut-
plasma eine Muttersubstanz des Fibrins, das Fibrinogen, vorkommt, so hatte
man auch in dem Muskelplasma eine Muttersubstanz des Myosins, ein lösliches
Myosin oder ein Myosinogen, angenommen. Die Isolierung einer solchen
Substanz ist jedoch nicht mit Sicherheit gelungen. Halliburton, welcher in
den Muskeln eine dem Fibrinfermente verwandte, aber damit nicht identische,
enzymähnliche Substanz, das „Myosinferment“ nachgewiesen hat, fand
ferner, dass eine Lösung von gereinigtem Myosin in verdünnter Salzlösung
(z. B. 5 p. c. MgSÖ4),
mit Wasser passend verdünnt, nach einiger Zeit ge-
rinnt unter Sauerwerden der Flüssigkeit und unter Abscheidung von einem typi-
schen Myosingerinnsel. Diese Gerinnung, welche durch Erwärmung wie auch ferment.
durch Zusatz von Myosinferment beschleunigt wird, soll nach Halliburton ein
mit der Gerinnung des Muskelplasmas analoger Vorgang sein. Nach diesem
Forscher soll auch das Myosin, wenn es in W^asser mit Hilfe von einem
Neutralsalz gelöst wird, in Myosinogen zurückverwandelt werden, während nach
Verdünnung mit Wasser aus dem Myosinogen wieder Myosin hervorgehen soll.
Das Muskulin (Paramyosinogen) wird nach Halliburton allerdings von dem
Myosingerinnsel mit niedergerissen, hat aber nichts mit der Gerinnung zu tun,
Pekelhaeing, Zeitschr. f. physiol. Chem. 22; Bottazzi u. Ducceschi, Zcntralbl.
f. Physiol. 12.
Arch. f. exp. Path. u. Pharm. 53.
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