Full resolution (JPEG) - On this page / på denna sida - 14. Die Milch - Die Kuhmilch
<< prev. page << föreg. sida << >> nästa sida >> next page >>
Below is the raw OCR text
from the above scanned image.
Do you see an error? Proofread the page now!
Här nedan syns maskintolkade texten från faksimilbilden ovan.
Ser du något fel? Korrekturläs sidan nu!
This page has never been proofread. / Denna sida har aldrig korrekturlästs.
GIG Vierzehntes Kn]iitel.
licli von Fuld, Spiro und SciiMmT-NiELSEN, bestätigt worden. Das Molken,
eiweiss wird meistens als eine Albumosesubstanz betrachtet und Köster M fan 1
in ihin 1
3,2
^
p. c. Stickstoff. In Übereinstimmung mit diesen Beobachtungeii
wird die Kasemgerinnung mit Lab meistens als ein Spaltungsvorgang aufaefasst
mitTb.® welchem die Hauptmasse des Kaseins, angeblich bisweilen mehr als 90 p c’
desselben, als ein dem Kasein nahestehender Stoff, das P arakasein 2), abge-
spalten^ und bei Gegenwart von genügenden Mengen Kalksalzen als Para’kasein-
kalk (Ivase) ausgefällt wird, während die abgespaltene Albumosesubstanz (Molken
eiweiss) in Lösung bleibt.
Das Parakasein ähnelt sehr dem Kasein, kann aber nicht- von neuem mit
Lab gerinnen. Eine Lösung von Alkaliparakaseinat wird viel leichter als eine
rat-akasein. Alkalikaseiiiatlösung derselben Konzentration von CaClg gefällt, und die Fällunas-
grenzen für gesättigte Ammoniumsulfatlösung, sowohl die obere wie die unterste
Grenze, liegen nach Läqueur niedriger für eine Parakasein- als für eine Kasein-
lösung. Die innere Keibung der Parakaseinlösungen ist ferner nach ihm ge-
ringer als die der Kaseinlösungen, und zwar um 20 p. c.
Bei fortgesetzter Einwirkung von Labenzym auf das Parakasein hat man
in mehreren Fällen (Petry, Slowtzoff, v. Herwerden)») eine weitere Um-
wandlung des letzteren gefunden, welches Verhalten man in verschiedener Weise
gedeutet und auch durch die Annahme von der Anwesenheit anderer proteo-
lytischen Enzyme in den (unreinen) Labpräparaten erklärt hat. Diese letztere
Annahme hat vieles für sich, und wie es scheint handelt es sich hier jedenfalls
nur um sekundäre Prozesse, die mit der eigentlichen Parakaseinbildung nichts
büdung^und
haben. Man findet nämlich auch nach der kürzesten Einwirkung des
«paituugen. Labes das Molkeneiweiss, und die fortgesetzte Abspaltung geschieht mit ganz
anderer Geschwindigkeit. So fand z. B. Schmidt-Nielsen, dass die Menge des
Molkeneiweisses schon nach der Einwirkung von Lab während 15 Minuten
3 p. c., nach Gstündiger Einwirkung dagegen nur 4,25 p. c. von dem Kasein-
stickstoffe betrug. Diese und andere neueren Untersuchungen sprechen aller-
dings zugunsten der Annahme, dass die Kaseingerinnung mit Lab eine hydro-
lytische Spaltung ist, die Verhältnisse liegen aber noch nicht so klar, dass man
eine solche als bewiesen ansehen könnte^).
Hammaesten 1. c. ;
Fuld, Bioeb. Zeilschr. 4 und Hofmelstees Beiträge 10. Spieo,
Hofmeisters Beiträge 8. Schmidt-Nielsen, HAMMARSTEN-Festsebrift 190G. Köster, vergl.
Malys Jabresb. 11, S. 14.
Man bat vorgescblageu, das gewöbnlicbe Kasein als Kaseinogen und den Käse als
Kasein zu bezeichnen. Wenn auch ein solcher Vorschlag theoretisch berechtigt ist, so dürfte
er jedoch in der Praxis zu einer sehr bedaueilichen Verwirrung führen. Aus diesem Grunde
hat Verf. sich ihm nicht anschliessen können und er hat den Käse nach dem Vorgänge von
Schulze und Böse (Landwirtsch. Versuchsst. 31) Parakasein genannt. Zusaramenstellungen
der Literatur über die Kaseingerinnung findet man bei E. Fuld, Ergehn, der Physiol. Bd. 1
E.AUDNITZ ebenda Bd. 2 und E. Laqueur, Bioch. Zentralbl. 4, S. 344.
») Petry, Hofmeisters Beiträge 8, Sloivtzoff ebenda 9, M. v. Herweeden. Zeitschr.
f. physiol. Chem. 52.
Vergl. auch G. Werncken, Zeitschr. f. Biol. 52.
<< prev. page << föreg. sida << >> nästa sida >> next page >>
