Full resolution (JPEG) - On this page / på denna sida - 14. Die Milch - Die Kuhmilch
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Kaseinverdauung, 617
Lab-
Frische unveränderte Milch gerinnt bekanntlich nicht heim Erhitzen; bei nicht zu
nscher Labwirlcung kann man aber ein Stadium beobachten, in welchem die Milch beim Er-
bit/en cerinnt (Metakasein reaktion). Eine Lösung von Parakaseinlaktat soll nach LaxA
ebenso wie eine Lösung von Kaseinlaktat mit Lab gerinnen, was Laxa i)
dahin deutet, dass
flas Parakasein durch die Milchsäure wieder in Kasein umgewanüelt wird. Da aber eine Fal-
luuff des Parakaseins aus der sauren Lösung vielleicht eine Pepsimvirkung ist, kann man die
Umwandlung des Parakaseins in Kasein durch Milchsäure nicht als bewiesen betrachten.
Bei der Verdauung des Kaseins mit Pepsinchlorwasserstoffsäure entsteht
nach Salkowski primär eine phosphorhaltige Albumose, aus welcher dann das
Pseudonuklein abgespaltet wird. Die Menge des letzteren ist, wie die Unter-
suchungen von Salkowski, Hahn, Moraczewski, Sebelien und Zaitschek^)
gezeigt haben, eine sehr schwankende. Auch der Gehalt des so gewonnenen Ver^ammg
Pseudonukleins an Phosphor schwankt sehr. Nach Salkowski ist die Menge
des abgespaltenen Pseudonukleins von der Relation zwischen Kasein und Ver-
dauungsflüssigkeit derart abhängig, dass sie mit steigenden Mengen Pepsinsalz-
säure abnimmt. Bei Gegenwart von 500 Pepsinsalzsäure auf 1 g Kasein konnte
Salkowski eine vollständige Verdauung des Kaseins ohne irgend welchen Rück-
stand von Pseudonuklein erhalten.
Sowohl bei der Pepsin- wie bei der Trypsinverdauung spaltet sich ein mit
anhaltender Verdauung zunehmender Teil des organisch gebundenen Phosphors
als Orthophosphorsäure ab, während ein anderer Teil des Phosphors in orga- Phosphors,
nischer Bindung sowohl in den Albumosen wie in den echten Peptonen zurück-
bleibt (Salkowski, Biffi, Alexander, Aders-Plimmer und Bayliss)^).
Aus den peptischen Verdauungsprodukten des Kaseins, nach Abtrennung
des Pseudonukleins, hat Salkowski^) eine phosphorreiche Säure isoliert, die
von ihm als eine Paranukleinsäure bezeichnet wurde. Diese, in Wasser lös-
liche, in Alkohol unlösliche, linksdrehende Säure enthielt N 13,25 bis 13,55
und P 4,05 —4,31 p. c. Die Säure unterschied sich aber von den Nuklein-
säuren unter anderem dadurch, dass sie die Biuretprobe und eine schwache
Xanthoproteinsäurereaktion gab. Ihre Reinheit vorausgesetzt, ist sie wohl also
nicht als eine, den Nukleinsäuren vergleichbare Säure zu betrachten. Ein noch
pbospborreicberes Produkt, mit 6,9 p. c. P und von ihm Polypeptidphos-
pborsäure genannt, bat Reh^) aus den peptischen Verdauungsprodukten des
Kaseins als eine Uranverbindung von verhältnismässig konstanter Zusammen-
setzung isoliert. Bei der Hydrolyse gab dieses Produkt 18,7 p. c. Diamino-
säuren-, 56,7 p. c. Monoaminosäuren- und den auffallend hoben Wert 23,8 p. c.
Amido-Stickstoff. Auch diese Pseudonukleinsäure gab die Biuret- und die Xantbo-
Pai’a-
miklein-
säuren.
0 Laxa ]. C.
Salkowski, Zeitschr. f. physiol. Cliem. 27; Salkowski u. Hahn, Pflügeks Arch.
59; Salkowski ebenda 63; v. Moraczew’ski ,
Zeitschr. f. physiol. Chem. 20; Sebelien
ebenda 20; Zaitschek, Pflügers Arch. 104.
Salkowski 1. e.; Biffi, Virchows Arch. 152; Alexander, Zeitschr. f. physiol.
Chem. 25; Plimmer u. Bayliss, Journ. of Physiol. 33.
b Zeitschr. f. physiol. Chem. 32.
®) Hofmeisters Beiträge 11.
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