Full resolution (JPEG) - On this page / på denna sida - 9. Die Verdauung - IV. Die Pankreasdrüse und der Pankreassaft
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468
Absonde-
ning und
Nahrung.
Aktivierung
durch
Kinase.
Entero-
kinase.
Anpassung
des Saftes
an die
Nahrung.
Neuntes Kai>itel.
reicher Nahrung. Glaessner und Popper beobachteten umgekehrt beim
Menschen nach Kohlehydrat die geringste Saftmenge und nach gemischter Kost
etwa dieselbe Menge wie nach Eiweiss oder Fettzufuhr. Gegen die Pawlow-
sche Lehre von einer Anpassung des Enzymgehaltes an die Art der Nahrung
hat man auch von mehreren Seiten Einwendungen erhoben, und zum Teil hat
man den Beobachtungen, auf welchen diese Lehre basierte, eine andere Deutung
gegeben, indem man, insoferne als es um die proteolytische Wirkung sich handelt,
dieselbe in Beziehung zu der mehr oder weniger vollständigen Aktivierung des
Trypsinogens gebracht hat.
Pawlow und seine Schüler, in erster Linie Schepowalnikoff, haben
nämlich gezeigt, dass die schon oben (S. 464) erwähnte Enterokinase das Tryp-
sinogen aktivieren, d. h. in Trypsin überführen kann. Diese Beobachtungen
sind später von vielen anderen, namentlich von Delezenne und Frouin, Popiels-
Ki, Camus und Gley, Bayuiss und Starling, Zunz bestätigt und erweitert worden.
Der ganz reine Saft enthält, wenigstens in der Regel, nur Trypsinogen und kein
Trypsin. Durch Beimengung von Darmsaft oder Berührung mit der Darmschleiin-
haut wird aber das Trypsinogen durch die Kinase in Trypsin umgewandelt. Die
Enterokinase, welche selbst ohne Wirkung auf Eiweiss und also kein proteo-
lytisches Enzym ist, kennt man nicht näher. Sie wird durch Erhitzen unwirk-
sam und ist deshalb von vielen Seiten (auch Pawlow) als ein Enzym angesehen
worden. Andere dagegen, wie .Hamburger und Hekma, Dastre und Stassano
stellen die Enzymnatur der Enterokinase aus dem Grunde in Abrede, weil nach
ihnen eine bestimmte Menge Darmsaft nur eine bestimmte Menge Trypsin zu
aktivieren vermag. Enterokiiiase hat man beim Menschen und bei allen unter-
suchten Säugetieren gefunden. Nach den meisten Forschern wird sie von den
Drüsen oder den Zellen der Darmmukosa gebildet; nach Delezenne stammt
sie dagegen von den PEYERSchen Haufen und von Lymphdrüsen und Leuko-
zyten überhaupt her, weshalb auch unreines, leukozytenhaltiges Fibrin als eine
Kinase wirken soll. Diese Angaben von Delezenne sind indessen von Bayliss
und Starling, Hekma u. a. bestritten worden.
Diesen Erfahrungen über Enterokinase entsprechend hat man auch (Lint-
WAREW u. a.) die Angaben von der Anpassung des Fermentgehaltes an die Art
der Nahrung derart gedeutet, dass nach verschiedener Nahrung der Saft ungleich
stark proteolytisch aktiviert sein soll. Nach Lintwarew soll also nach Brot-
und Milchnahrung reichlich Saft mit viel Trypsinogen aber wenig Trypsin,
nach reiner Fleischkost dagegen eine kleinere Menge eines nur Trypsin,
aber kein Trypsinogen enthaltenden Saftes abgesondert werden. Gegenüber
diesen Angaben steht aber die allgemein verbreitete, namentlich auf Grund der
Untersuchungen von Delezenne, Frouin, Popielsky, Bayliss und Starling,
Prym u. a.i) gegründete Ansicht, dass der unter dem Einflüsse der Nahrung
1) Bezüglich der Literatur über Enterokinase, Sekretin und Pankreassaftabsonderuiig
kann auf das sehr reichhaltige Literaturverzeichnis bei O. Cohnheim in Bioch, Zeutralbl. 1 ,
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