- Project Runeberg -  Lehrbuch der physiologischen Chemie /
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(1910) [MARC] Author: Olof Hammarsten - Tema: Chemistry
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Full resolution (JPEG) - On this page / på denna sida - 9. Die Verdauung - IV. Die Pankreasdrüse und der Pankreassaft

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Trypsinverdauung.
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Pankreassaft, Galle und Salzsäure sogar besser als ein neutrales Pankreassaft-
eemenge verdaut, haben Chittenden und Albro dagegen nicht bestätigen
können Dass aber die Galle überhaupt günstig auf die Trypsinverdauung ein-
^virkt ist von vielen Forschern, in neuerer Zeit von Bruko, Zuntz und Ussow
u a’i) -ezeio-t worden. Die Kohlensäure wirkt nach Schierbeck 2) bei saurer
Reaktion hemmend, in einer dkalischen Flüssigkeit dagegen fördernd auf die
Trypsinverdauung ein. Fremde Stoffe können teils, wie Zyankal.um, for-
dernd und teils, wie Quecksilber-, Eisen- und viele andere Salze (Chittenden
und Cummins) oder wie Salizylsäure in grösserer Menge, störend wirken. Nach
WEISS 3) stören die Alkalisalze der Halogene die Trypsinverdauung nur wenig,
am stärksten das Na CI. Die Sulfate wirken erheblich stärker hemmend als
die Chloride. Die Beschaffenheit des Eiweisses ist auch von Bedeutung.
Ungekochtes Fibrin wird im Verhältnis zu den meisten anderen Eiweissstoffen
so ausserordentlich rasch gelöst, dass die Verdauungsversuche mit rohem Fibrin
fast eine unrichtige Vorstellung von der Fähigkeit des Trypsins, pronnene Ei-
weisskörper im allgemeinen zu lösen geben. Gekochtes Fibrin wird viel
schwerer verdaut und erfordert auch einen höheren Alkaleszenzgrad ; 8 p. m.
Na,COg ist nach Vernon^) das Optimum. Bemerkenswert ist die Resistenz
einiger nativen Eiweisslösungen, wie Blutserum und Eierklar, gegen die Wirkung
des Trypsins, ein Verhalten, welches man durch das Vorkommen von Anti-
körpern zu erklären versucht hat und welches von Hedin^) eingehend studiert
worden ist. Die Anhäufung von Verdauungsprodukten wirkt hemmend
auf die Trypsinverdauung.
Ein interessantes Gegenstück zu der Unwirksamkeit des Trypsins gegenüber nativem
Hübnereiweiss und Serumalbumin bietet das Enzym Papain. welches, wie die Untersuchungen
von Delezenne, Mouton und Po’zerski und von JONESCU und Sachs®) gezeigt haben, in
seiner Wirkung durch einen durch Erhitzen oder Säurewirkung destruierbaren Antikörper des
Eiweisses gehindert wird.
Die Produkte der Trypsinverdauung. Bei der Verdauung von
ungekochtem Fibrin kann als Zwischenprodukt ein bei -j- 55 60® C ge-
rinnendes Globulin erhalten werden (Herrmann ’^). Sonst entstehen aus dem
Fibrin, wie aus anderen Eiweissstoffen, die schon im Kapitel 3 erwähnten
Produkte. Bei der Trypsinverdauung kann die Spaltung so weit gehen, dass
Chittenden u. Cummins, Studies from the Laborat. of Yale College New Haven
1885 1, S. 100 ;
Lindberger, Malys Jahresb. 13; Rachford u. Southgate, Medical Record
48, 1895 ;
Chittenden u. Albro, Americ. Journ. of Physiol. 1, 1898 ;
Rachford, Journ.
of Physiol. 25; Bruno 1 . c. ;
Zuntz u. Ussow, Arch. f. (Anat. u.) Physiol. 1900.
-) Skand. Arch. f. Piiysiol. 3.
®) WEISS, Zeitschr. f. physiol. Chem. 40. Vergl. auch KuDO 1. c.
*) Journ. of Physiol. 28.
®) Vergl. Zeitschr. f. physiol. Chem. 50 (wo die einschlägigen Arbeiten von Hedin
zitiert sind).
") C. Delezenne, H. Mouton u. E. Pozerski, Compt. Rend. 142; D. Jonescu, Bioch.
Zeitschr. 2; K. Sachs, Zeitschr. f. physiol. Chem. 51.
’) IIerrmann, Zeitschr. f. physiol. Chem. 11.
Wirkung
ver-
schiedener
Verhält-
nisse.
Papain-
Wirkung.
Ver-
dauungs-
prodakte.

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